Лайнус Полінг, Пітер Полінг — Хімія
Первинна структура білка, тобто послідовність амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах, уже обговорювалася в підрозд. 14.3. Термін вторинна структура вживають для позначення тих найпростіших способів, за допомогою яких поліпептидні ланцюги скручуються або складаються в молекулах білків. Найважливіші вторинні структури — α-спіраль і два види структури, яку називають структурою типу складчастого шару. (Третинна структура охоплює вторинні структури й ті фрагменти поліпептидного ланцюга, які сполучають одну ділянку вторинної структури з іншою; четвертинна структура — взаємне розташування субодиниць, що складаються з окремих поліпептидних ланцюгів).
Рис. 15.1. Схематичне зображення двох можливих форм α-спіралі. А — ліва спіраль, Б — права спіраль. Для поліпептидних ланцюгів багатьох білків характерна конформація правої α-спіралі. В усіх випадках амінокислотні залишки мають L-конфігурацію. R — бічні групи або ланцюги різних амінокислотних залишків.
Уявлення про α-спіраль і структури типу складчастого шару виникло не як висновок із прямих експериментальних даних, одержаних на білках, а скоріше як теоретичне узагальнення, засноване на вивченні молекул простіших речовин. В амінокислотах один з атомів Карбону, який називають α-атомом Карбону (Cα), розташований між аміно- і карбоксигрупами. Коли амінокислоти сполучаються між собою (з виділенням води) в пептиди або поліпептиди, групи атомів, що містяться між двома α-атомами Карбону, розташовуються таким чином:
Рис. 15.2. Права α-спіраль. Вид згори вздовж осі.
У цьому випадку має місце резонанс між двома валентними структурами, причому внесок у нормальновалентний стан структури А (звичайна ковалентна структура) становить приблизно 60%, внесок структури Б (структура з розділенням зарядів) — близько 40%. Внесок структури Б із центральним подвійним зв'язком достатньо великий, щоб утримувати групу з шести атомів майже в одній площині та зменшити довжину зв'язку C—N від значення 147 пм, властивого одинарному зв'язку, до 132 пм. Такі плоскі структурні одиниці можуть досить вільно обертатися навколо одинарних зв'язків Cα—C і N—Cα. Складність побудови моделі вторинної структури в білках полягала в необхідності врахувати, що обертання структурних одиниць не повинне заважати утворенню водневих зв'язків N—H···O (завдовжки близько 280 пм) між NH однієї амідної групи та Оксигеном іншої, розташованої далі по ланцюгу або в сусідньому ланцюгу, і водночас порушення планарності амідних груп має бути незначним.
Кілька розв'язань цієї проблеми було запропоновано в 1950 р. У структурі типу α-спіралі, наведеній на рис. 15.1 і 15.2, поліпептидний ланцюг має конформацію спіралі, водневі зв'язки паралельні її осі й зв'язують сусідні витки між собою. На кожний виток такої спіралі припадає приблизно 3,6 амінокислотного залишку (18 залишків на 5 витків); крок спіралі (відстань уздовж осі) дорівнює 150 пм на залишок і відповідно 540 пм на виток.
Як було виявлено, конформація типу α-спіралі характерна для багатьох фібрилярних і глобулярних білків. У принципі α-спіраль може бути як правою, так і лівою, але насправді в природних білках і синтетичних поліпептидах, утворених L-амінокислотами, було знайдено лише праву спіраль. Це, можливо, пояснюється тим, що у випадку правої спіралі забезпечується більший простір для великих бічних ланцюгів L-амінокислот.
Рис. 15.3. Схематичне зображення антипаралельного (ліворуч) і паралельного (праворуч) розташування поліпептидних ланцюгів у структурі типу складчастого шару.
Як видно з рис. 15.3, у структурах типу складчастого шару водневі зв'язки, що сполучають сусідні поліпептидні ланцюги, розташовані в одному шарі. На цьому рисунку ланцюги виглядають так, ніби їх можна повністю витягнути зі збереженням розташування амідних груп у площині шару. Проте шляхом розрахунку та побудови моделі було показано, що довжини зв'язків і їхні кути не допускають утворення таких плоских шарів. Структури, що задовольняють просторові вимоги, можна одержати при згинанні ланцюгів біля α-атома Карбону, як це показано на рис. 15.4 і 15.5. Структури типу складчастого шару виявлено в білках шовку, розтягнутому волоссі та в глобулярних білках.